英文名称：H-Thr-Phe-Leu-Leu-Arg-NH2
中文名称：苏氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸-亮氨酸-精氨酸酰胺

H-Thr-Phe-Leu-Leu-Arg-NH2是一种由五个氨基酸组成的短肽，其N端为苏氨酸（Thr），C端为精氨酸酰胺（Arg-NH2），中间包含两个亮氨酸（Leu）和一个苯丙氨酸（Phe）。该肽的序列设计结合了疏水性与带正电荷残基，使其在生物膜相互作用中表现出独特性质：N端苏氨酸的羟基可参与氢键形成，增强水溶性；中间疏水残基（Leu-Leu-Phe）通过范德华力与细胞膜磷脂双层结合；C端精氨酸的胍基基团则通过静电相互作用锚定于细胞表面带负电荷的分子（如磷脂酰丝氨酸或糖蛋白）。

在功能层面，H-Thr-Phe-Leu-Leu-Arg-NH2的疏水核心可诱导细胞膜局部曲率变化，促进内吞作用；其C端精氨酸残基则通过与细胞表面受体（如整合素或G蛋白偶联受体）结合，触发信号转导通路。实验表明，该肽在低浓度下即可被多种细胞类型摄取，且摄取效率与细胞膜胆固醇含量相关，提示其可能通过脂筏介导的内吞途径进入细胞。此外，其酰胺化C端可抵抗羧肽酶降解，延长体内稳定性。

H-Thr-Phe-Leu-Leu-Arg-NH2的合成采用Fmoc固相合成法，需通过反相高效液相色谱（RP-HPLC）纯化以去除截短肽或消旋化产物。为拓展其应用场景，研究者常对其进行修饰，例如在N端引入荧光基团（如FITC）实现细胞摄取追踪，或通过二硫键连接靶向配体（如叶酸）增强组织选择性。目前，该肽已被用于探索细胞膜相互作用机制，例如通过分析其与人工膜模型的结合动力学揭示疏水-电荷协同作用规律，或通过共价修饰构建细胞渗透性探针，为短肽设计提供结构-功能关系参考。

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