BSA-Ac-IHIHIQI-NH2是一种基于淀粉样蛋白自组装特性设计的肽变体，其核心序列为IHIHIQI，两端分别通过乙酰化和酰胺化修饰以增强稳定性。该肽可与牛血清白蛋白（BSA）偶联，形成复合物以改善其生物利用度。其自组装行为源于氨基酸残基间的疏水相互作用和氢键网络，能够在水溶液中形成β-片层结构。

这种变体肽在材料科学中表现出独特优势。其自组装形成的纤维网络具有可调的机械性能，可用于构建生物相容性支架或纳米载体。与天然淀粉样蛋白相比，该变体通过序列优化降低了细胞毒性，同时保留了结构可控性，为开发功能性生物材料提供了新思路。

研究显示，BSA的偶联不仅提升了肽的溶解性，还通过空间位阻效应调节了组装速率。未来可通过调整修饰基团或序列长度，进一步优化其组装动力学和最终形态，以满足不同应用需求。
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