Temporin A是从欧洲林蛙皮肤中分离的短链抗菌肽，仅含13个氨基酸，具有广谱*菌活性，通过破坏细菌膜完整性发挥作用。与小环配体NOTA（1,4,7-三氮杂环壬烷-1,4,7-三乙酸）结合后，该肽可高效螯合金属离子（如⁶⁸Ga或⁹⁹ᵐTc），适用于正电子发射断层扫描（PET）或单光子发射计算机断层扫描（SPECT）成像。研究表明，NOTA修饰未显著影响Temporin A的*菌性能，同时增强了其水溶性和体内稳定性，为开发感染病灶定位诊断剂提供了新途径，目前相关研究正探索其在动物模型中的成像效果及生物分布特征。
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