HSA-INF7是通过化学偶联技术将人血清白蛋白（HSA）与INF7肽结合形成的复合物。INF7肽源自HIV-1的TAT蛋白转导结构域，由16个氨基酸组成，其序列富含精氨酸（Arg）和赖氨酸（Lys），赋予其强正电性及细胞膜穿透能力。HSA作为载体分子，通过其表面赖氨酸残基与INF7的羧基端形成酰胺键，显著提高INF7的体内稳定性。该复合物在生物医学研究中常用于递送功能分子，例如将荧光探针或生物活性肽连接至HSA-INF7，利用HSA的长循环特性延长探针在血液中的半衰期，同时通过INF7的穿膜能力实现细胞内定位。修饰过程未改变INF7原有的α-螺旋结构及穿膜活性，且HSA的生物相容性降低了复合物的免疫原性。
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