英文名称：Pep42
中文名称：HSP70靶向肽

Pep42是一种通过噬菌体展示技术筛选获得的短肽，其序列为CTVALPGGYVRVC，可特异性识别细胞表面热休克蛋白70（HSP70）。HSP70在应激条件下（如缺氧或热休克）会从细胞质转位至细胞膜，成为Pep42的靶标。Pep42的靶向机制依赖于其序列中疏水残基（如缬氨酸、亮氨酸）与HSP70表面疏水口袋的互补结合，以及带正电荷的精氨酸与HSP70酸性区域的静电相互作用。

在分子识别层面，Pep42的C端半胱氨酸残基可通过形成二硫键实现肽链环化，增强构象稳定性；其N端乙酰化修饰可减少血浆蛋白非特异性吸附，延长体内半衰期。实验显示，Pep42在HSP70阳性细胞中的结合量显著高于阴性细胞，且可通过共价连接荧光探针或放射性核素实现靶细胞的成像或定位。此外，Pep42的疏水核心结构使其在低温条件下仍能保持结合活性，适用于冷保存样本的分析。

Pep42的合成采用固相肽合成法，需通过反相高效液相色谱（RP-HPLC）纯化以去除杂质。为拓展其应用场景，研究者常对其序列进行修饰，例如在肽链中引入穿膜序列（如TAT基序）实现细胞内递送，或通过聚乙二醇化降低免疫原性。目前，Pep42已被用于开发HSP70相关疾病的诊断工具，例如通过检测循环肿瘤细胞表面HSP70表达水平辅助疾病监测，或通过靶向递送示踪剂实现组织微环境分析。

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